Jan BieschkeJan是圣路易斯华盛顿大学的生物医学工程师，他和德国的合作者共同发现了β淀粉样蛋白，该蛋白必须将其内部结构改变成较长的平面结构(β折叠)被吸收到细胞内变的具有毒性。该研究结果发表在9月9日在《生物化学杂志》上。
研究人员现已了解到β淀粉样蛋白可促进阿尔兹海默症的发展，但是他们仍然致力于研究β淀粉样蛋白是如何产生毒性的。
Bieschke是工程和应用科学学院生物医学工程学助理教授，他和他的同事发现，β淀粉样蛋白结构，能够穿透细胞有一个特定类型的β折叠，β折叠中的多肽彼此堆叠，类似于千层蛋糕。
“在这个聚合途径中，这种类型的结构元素形成的β淀粉样蛋白进入都细胞中。”Bieschke说。“需要两步的过程：β淀粉样蛋白可以链接到细胞膜上，在细胞表面形成聚合物，然后再被带到细胞中。”
阿尔茨海默氏症研究人员对β淀粉样蛋白进入神经细胞之前或进入细胞之后是否有毒长期存在争议。β淀粉样蛋白会干扰线粒体，或细胞能源动力所。这会引起细胞呼吸停止，最终导致细胞死亡。晚期老年痴呆症患者的研究显示许多患者大脑中的神经细胞已经死亡。
利用这一知识，Bieschke和他的合作者研究了接下来β淀粉样蛋白一旦进入细胞会发生什么，以及它与线粒体是如何相互作用的。
“如果我们能看到和测量与线粒体膜的交互作用，如果这些结构与线粒体外层细胞膜一样能相互作用，那么研究人员将会做出决策。”他说。“我们会遇到另一个问题是：我们能否控制这些结构的吸收或形成以便它们不能进入细胞？这可能是一个帮助未来老年痴呆症患者的治疗策略。”
